VILNIUS, gegužės 21 — Sputnik. Naudodamiesi statistiniais ir biocheminiais metodais senovės baltymams rekonstruoti ir eksperimentiškai apibūdinti, mokslininkai sugebėjo atkurti mutacijas, dėl kurių organizme atsirado hemoglobinas (prieš 400 milijonų metų). Tyrimo rezultatai paskelbti žurnale "Nature".
Daugelis biologinių procesų apima kelių baltymų kompleksus, kurie kartu atlieka vieną ar kitą funkciją. Be to, dėl tokių kompleksų dažnai atsiranda sudėtingų baltymų junginių, tokių kaip hemoglobinas, kurie yra atsakingi už deguonies pernešimą iš vieno organo į kitą.
Kiekviena hemoglobino molekulė yra sudėtingas baltymų kompleksas, susidedantis iš keturių subvienetų. Be to, patys šių subvienetų baltymai niekada nesijungia vienas su kitu. Kaip jiems pavyko susijungti į keturis, biologams ilgą laiką liko paslaptimi.
Amerikiečių Teksaso A&M universiteto, Nebraskos-Linkolno universiteto ir Čikagos medicinos centro biologai kartu su savo kolegomis iš Didžiosios Britanijos Oksfordo universitete sukūrė baltymų sekų atstatymo retrospektyvų metodą, pagal kurį jie nustatė "trūkstamą grandį", leidusią hemoglobinui išsiskirti iš paprastų pirmtakų.
Savo nuostabai, mokslininkai atrado, kad pakaktų tik dviejų baltymų mutacijų, įvykusių maždaug prieš 400 milijonų metų, kad pasirodytų keturių komponentų hemoglobino kompleksas ir jo deguonies surišimo funkcija.
"Mes nustebome, kai pamatėme, kad toks paprastas mechanizmas gali suteikti junginiui tokias sudėtingas savybes", — pranešime spaudai cituojamas Džozefas Torntonas, tyrimo vadovas, Čikagos universiteto profesorius, teigdamas, kad "sudėtingumo šuoliai įvyksta staiga ir net netyčia evoliucijos metu, sukuriant naujus molekulinius objektus, kurie ilgainiui tampa būtini".
Hemoglobinas buvo pirmasis junginys, kurio pavyzdžiu Torntonas su kolegomis išbandė naują metodą, kaip atkurti sudėtingų molekulių evoliuciją per visą biologinę istoriją.
"Hemoglobino struktūra ir funkcijos buvo tiriamos labiau nei su bet kuriomis kitomis molekulėmis, — aiškina pirmasis straipsnio autorius, Ekologijos ir evoliucijos katedros magistrantas Arvind Pillai. — Tačiau nieko nebuvo žinoma apie tai, kaip jis atsirado evoliucijos metu."
Pasak jo, tai puikus modelis, nes hemoglobino komponentai yra didelės baltymų šeimos dalis, kurioje artimiausi giminaičiai ne sudaro kompleksus, bet veikia izoliuotai.
Senovės baltymų atominių struktūrų analizė parodė, kaip evoliucija pasinaudojo keturių komponentų komplekso pranašumais, palyginti su dviejų komponentų kompleksu, kad baltymo paviršiuje būtų fiksuotos atsitiktinės mutacijos, kurios leido jam tvirtai jungtis su kitu baltymu, jo nekeisdamos.
Turbūt labiausiai stebinantis šių mutacijų rezultatas, pažymi mokslininkai, buvo tai, kad jie sukėlė kritinius komplekso funkcionalumo pokyčius, leisdami jam surišti deguonies molekules.
Tuo pačiu hemoglobino afinitetas deguoniui yra pakankamai didelis, kad prisijungtų jį plaučiuose, bet nepakankamas, kad jį išlaikytų prie savęs kituose audiniuose. Čia ir slypi unikalus hemoglobino sugebėjimas pernešti deguonį iš plaučių po visą kūną.
Dviejų komponentų hemoglobino pirmtakai per daug surišo deguonį ir negalėjo efektyviai atlikti tokios mainų funkcijos.